2024 Autors: Elizabeth Oswald | [email protected]. Pēdējoreiz modificēts: 2024-01-13 00:10
Proteīna terciārā struktūra attiecas uz tās polipeptīdu ķēdes kopējo trīsdimensiju izvietojumu telpā. To parasti stabilizē ārpus polāro hidrofilo ūdeņraža un jonu saišu mijiedarbības un iekšējās hidrofobās mijiedarbības starp nepolārajām aminoskābju sānu ķēdēm (4-7. attēls).
Kā tiek stabilizētas terciārās struktūras?
Paskaidrojums: terciāro struktūru stabilizē vairākas mijiedarbības, jo īpaši sānu ķēdes funkcionālās grupas, kas ietver ūdeņraža saites, sāls tiltus, kovalentās disulfīda saites un hidrofobas mijiedarbības.
Kas stabilizē sekundāro un terciāro olb altumvielu struktūru?
Tāpat kā ar disulfīda tiltiem, šīs ūdeņraža saites var apvienot divas ķēdes daļas, kas secības ziņā atrodas zināmā attālumā. Sāls tilti, jonu mijiedarbība starp pozitīvi un negatīvi lādētām vietām aminoskābju sānu ķēdēs, arī palīdz stabilizēt proteīna terciāro struktūru.
Kas nosaka proteīna terciāro struktūru?
Terciārā struktūra Olb altumvielu terciāro struktūru nosaka hidrofobā mijiedarbība, jonu saite, ūdeņraža saite un disulfīda saites.
Kas stabilizē katru proteīna struktūras līmeni?
Terciārā struktūra
Ūdeņraža saite polipeptīdu ķēdē un starp aminoskābju "R" grupām palīdzstabilizē proteīna struktūru, saglabājot proteīnu formā, ko nosaka hidrofobās mijiedarbības. … Mijiedarbība, ko sauc par van der Vālsa spēkiem, arī palīdz stabilizēt proteīna struktūru.
Ieteicams:
Kas ierosināja DNS dubultspirālveida struktūru?
1953. gadā Francis Crick un James Watson žurnālā Nature pirmo reizi aprakstīja DNS molekulāro struktūru, ko viņi sauca par "dubultspirāli". Par šo izrāvienu atklājumu Vatsons, Kriks un viņu kolēģis Moriss Vilkinss Moriss Vilkinss ir vislabāk pazīstams ar viņa darbu Londonas King's College par DNS struktūru.
Kas deva DNS dubulto spirālveida struktūru?
1953. gadā Francis Crick un James Watson žurnālā Nature pirmo reizi aprakstīja DNS molekulāro struktūru, ko viņi sauca par "dubultspirāli". Par šo izrāvienu atklājumu Vatsons, Kriks un viņu kolēģis Moriss Vilkinss Moriss Vilkinss ir vislabāk pazīstams ar viņa darbu Londonas King's College par DNS struktūru.
Kas var denaturēt proteīnu?
Proteīnus denaturē, apstrādājot ar sārmu vai skābi, oksidētājiem vai reducētājiem un noteiktiem organiskiem šķīdinātājiem. Interesanti starp denaturējošiem līdzekļiem ir tie, kas ietekmē sekundāro un terciāro struktūru, neietekmējot primāro struktūru.
Kas atklāja proteīnu saturošu infekciozu daļiņu?
Astoņdesmito gadu sākumā Amerikāņu neirologs Stenlijs B. Prūsiners Prūsiners uzauga Sinsinati, Ohaio štatā, un ieguva izglītību Pensilvānijas Universitātē (A.B., 1964. gads; M.D.). Pavadījis četrus gadus bioķīmiskos pētījumos, viņš kļuva (1972) par neiroloģijas rezidentu Kalifornijas Universitātes Sanfrancisko Medicīnas skolā.
Kā emulgatori stabilizē emulsijas?
Emulgatori, kas pazīstami arī kā emulgatori, palīdz stabilizēt emulsiju mazinot saskarnes spriegumu vai virsmas enerģiju starp diviem šķidrumiem, kas veido emulsiju, veidojot plēvi starp vidi un suspendētajām daļiņām. Emulģējošie līdzekļi ir garas ķēdes molekulas ar polārām grupām.
